泛素化(ubiquitination)為細胞內進行轉錄後修飾(Post-translational modification)的一個常見手段。蛋白質泛素化修飾過程在調節各種細胞生物學功能的過程中發揮了非常重要的作用,如細胞週期進程、DNA損傷修復、信號轉導和各種蛋白質膜定位等。為了研究泛素化在發炎疾病的角色，職相關研究特別針對線性泛素化組裝複合體(LUBAC, the linear ubiquitin chain assembly complex)做一系列的探討。LUBAC為線性泛素化修飾的E3 連結酶，於2006年日本kyoto大學Kazuhiro Iwai教授實驗室首次發現了其的存在。LUBAC的重要性在於其參與多個重要的發炎受器和其下游之訊息傳遞路徑的啟動和活化。根據我們團隊和其他實驗室的相關研究指出，針對LUBAC所調控之發炎反應相關訊息路徑，LUBAC可以特異性啟動NF-kB信號通路,在MAPK磷酸化啟動過程也發揮著重要的作用;當LUBAC蛋白缺失或是突變導致其功能下降時，會引起相對應的發炎及免疫受器(如TCR或是BCR)的蛋白質複合體的不穩定，進而導致細胞凋亡複合體的產生，最終導致細胞死亡。。然而，儘管相當多實驗室和團隊已針對此蛋白質複合體其功能性做了相當多的探討，針對此蛋白複合體在不同類型發炎性疾病和對於其他發炎受器的調控仍有需多未知的部分。本研究藉由台灣健保資料庫，TCGA癌症資料庫，分子生物以及轉殖基因鼠實驗探討LUBAC在不同發炎受器和疾病的相關角色。